Resolució de l'estructura tridimensional de l'helicasa hexamètrica DnaB

dc.contributor
Universitat de Girona. Departament de Biologia
dc.contributor.author
Arribas Bosacoma, Raquel
dc.date.accessioned
2011-04-12T17:33:01Z
dc.date.available
2009-09-23
dc.date.issued
2009-07-22
dc.date.submitted
2009-09-23
dc.identifier.isbn
9788469264157
dc.identifier.uri
http://www.tdx.cat/TDX-0923109-113443
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/10803/7639
dc.description.abstract
Es presenta el model atòmic a 4.5 Å de DnaB, la principal helicasa replicativa bacteriana, d'Aquifex aeolicus. És un anell hexamèric de 100 Å d'amplada i 80 Å d'alçada amb dues capes de simetria diferenciada, la dels dominis N-terminals en C3 i la dels C-terminals propera a C6. El diàmetre central és de 25 Å al llarg d'ambdues capes, principal diferència amb les estructures prèvies, on era 25 Å més estret a la capa N-terminal. L'estretament s'origina pel trencament d'una de les dues superfícies d'interacció entre monòmers N-terminals, cosa que augmenta la flexibilitat del subdomini implicat. Només l'ssDNA pot atravessar l'anell, quan a les estructures prèvies hi podia passar tant ssDNA com dsDNA. L'estructura aquí presentada és més propera a la conformació funcional de DnaB durant la realització de l'activitat helicasa, mentre que les anteriors correspondrien a la forma inactiva o a la conformació capaç de translocar-se sobre dsDNA.
cat
dc.description.abstract
DnaB is the main replicative helicase in bacteria. An atomic model for the DnaB from Aquifex aeolicus at a 4.5 Å resolution is presented. It´s a ring-shaped homohexamer (100 Å width and 80 Å hight) with two simmetry layers, a C3 N-terminal layer and an almost C6 C-terminal one. The diameter of the central channel is 25 Å along both layers, being the main diference with the previously solved structures, which were 25 Å smaller along the N-terminal layer. This is due to one of the previous interacting surphaces being lost in the current structure, thus enabling a higher felxibility of the subdomain involved. Only ssDNA can pass trhough the ring, while both ssDNA and dsDNA could in the previous structures. So, the present structure is closer to the functional conformation, while the previous ones would correspond to the inactive form or the conformation that is only able to translocate along dsDNA.
eng
dc.format.mimetype
application/pdf
dc.language.iso
cat
dc.publisher
Universitat de Girona
dc.rights.license
ADVERTIMENT. L'accés als continguts d'aquesta tesi doctoral i la seva utilització ha de respectar els drets de la persona autora. Pot ser utilitzada per a consulta o estudi personal, així com en activitats o materials d'investigació i docència en els termes establerts a l'art. 32 del Text Refós de la Llei de Propietat Intel·lectual (RDL 1/1996). Per altres utilitzacions es requereix l'autorització prèvia i expressa de la persona autora. En qualsevol cas, en la utilització dels seus continguts caldrà indicar de forma clara el nom i cognoms de la persona autora i el títol de la tesi doctoral. No s'autoritza la seva reproducció o altres formes d'explotació efectuades amb finalitats de lucre ni la seva comunicació pública des d'un lloc aliè al servei TDX. Tampoc s'autoritza la presentació del seu contingut en una finestra o marc aliè a TDX (framing). Aquesta reserva de drets afecta tant als continguts de la tesi com als seus resums i índexs.
dc.source
TDX (Tesis Doctorals en Xarxa)
dc.subject
DnaB
dc.subject
Rayos X
dc.subject
X-ray
dc.subject
Raigs X
dc.subject
Hexameric helicase
dc.subject
Helicasa hexamètrica
dc.title
Resolució de l'estructura tridimensional de l'helicasa hexamètrica DnaB
dc.type
info:eu-repo/semantics/doctoralThesis
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.subject.udc
577
cat
dc.contributor.authoremail
rake.ab@gmail.com
dc.contributor.director
Coll Capella, Miquel
dc.rights.accessLevel
info:eu-repo/semantics/openAccess
cat
dc.identifier.pdf
http://mediaserver.csuc.cat/tdx/documents/81/64/80/81648049225981110658827632163413602207/
dc.identifier.dl
Gi. 1068-2009


Documents

trab1de1_20090722.pdf

10.26Mb PDF

This item appears in the following Collection(s)